Globuline im Blut: Typen

Bei der Durchführung eines biochemischen Bluttests wird der quantitative Gehalt des Gesamtproteins bestimmt. Es wird durch Proteine ​​dargestellt, die im Plasma vorhanden sind. Es gibt mehrere Proteine ​​im menschlichen Blut, die alle unterschiedliche Strukturen aufweisen und auch unterschiedliche Funktionen erfüllen. Im Blut werden nur fünf Proteinfraktionen gezählt, darunter: Alpha-1 (α1), Alpha-2 (α2), Beta-1 (β1), Beta-2 (β2) und Gamma (γ). Die Globuline Beta-1 und Beta-2 werden nicht getrennt bestimmt, da dies keinen diagnostischen Wert hat.

Proteinfraktionen von Blut

Eine Analyse, mit der Sie die Anzahl der Proteinfraktionen im Blut berechnen können, wird als Proteinogramm bezeichnet. Der Arzt wird sich für den Albuminspiegel im Blut (dieses Protein ist wasserlöslich) und in Globulinen (diese Proteine ​​lösen sich nicht in Wasser auf, sondern zerfallen, wenn sie in ein alkalisches oder salzhaltiges Medium gelangen) interessieren..

Hohe und niedrige Proteinspiegel im Blut sind nicht die Norm. Ihr Ungleichgewicht kennzeichnet bestimmte Störungen: Immun-, Stoffwechsel- oder Stoffwechselstörungen.

Bei unzureichendem Albumin im Blut kann eine Leberfunktionsstörung vermutet werden, die den Körper nicht mit Proteinen versorgen kann. Es sind auch Funktionsstörungen der Nieren oder der Verdauungsorgane möglich, wodurch Albumin zu schnell aus dem Körper ausgeschieden wird.

Wenn der Proteinspiegel im Blut erhöht ist, kann dies auf entzündliche Prozesse zurückzuführen sein. Manchmal wird jedoch eine ähnliche Situation bei völlig gesunden Menschen beobachtet..

Um zu berechnen, welche Proteine ​​im Körper mangelhaft oder überschüssig sind, werden sie mithilfe der Elektrophoresemethode in Fraktionen unterteilt. In diesem Fall wird die Menge an Gesamtprotein und Fraktionen im Analyseformular angegeben. Am häufigsten interessieren sich Ärzte für die Werte von Albumin + Globulin (Albumin-Globulin-Koeffizient). Die Normalwerte variieren zwischen 1.1 und 2.1.

Der Unterschied zwischen Albumin und Globulin

Der Hauptunterschied zwischen Albumin und Globulin besteht darin, dass Albumin ein Schlüsselprotein im Blut ist, das den osmotischen Druck des Blutes reguliert, während Globulin die zweithäufigste Proteinart im Blut ist und eine wichtige Rolle bei der Leberfunktion, der Blutgerinnung und der Bekämpfung von Infektionen spielt. Darüber hinaus ist Albumin in reinem Wasser löslich und Globulin in reinem Wasser unlöslich..

Albumin und Globulin sind die beiden Haupttypen kleiner Proteine ​​im Blut, die als Serumproteine ​​bezeichnet werden. Sie haben einzigartige Funktionen im Körper..

Schlüsselbereiche abgedeckt

1. Was ist Albumin?
- Definition, Fakten, Rolle
2. Was ist Globulin?
- Definition, Fakten, Rolle
3. Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Albumin und Globulin?
- Kurze Beschreibung der allgemeinen Funktionen
4. Was ist der Unterschied zwischen Albumin und Globulin?
- Vergleich der Hauptunterschiede

Hauptbedingungen

Albumin, Globulin, Immunglobuline, osmotischer Druck, Plasmaproteine

Was ist Albumin?

Albumin ist ein kleines Protein, das mehr als die Hälfte des gesamten Molkenproteins im Blut ausmacht. Es wird in der Leber produziert. Etwa 30-40% der Gesamtmenge an Albumin im Körper sind im intravaskulären Bereich enthalten, der Rest im extravaskulären Bereich und in den Zwischenräumen. Die Diffusion von Serumalbumin erfolgt nicht frei. Daher ist Albumin entscheidend für die Bereitstellung eines kolloidalen osmotischen oder onkotischen Drucks, der für die Regulierung der Bewegung von Wasser und gelösten Stoffen durch die Wände von Kapillaren wichtig ist. Albumin trägt aufgrund der Anwesenheit von Na + -Ionen immer eine negative Ladung im Gefäßkompartiment. Die Bindung von Cl - Ionen an Albumin erhöht seine negative Ladung, was wiederum die Fähigkeit erhöht, mehr Na + - Ionen zu halten. Dies erhöht die Anzahl der Moleküle im Serum und übt einen um 50% höheren osmotischen Druck aus als bei einer Proteinkonzentration.

1: Struktur von Serumalbumin

Darüber hinaus hilft Albumin beim Transport von Hormonen, Bilirubin, Vitaminen, Metallen und Medikamenten. Es fördert den Stoffwechsel von Fetten, da es Fette im Serum löslich hält..

Was ist Globulin?

Globulin ist der Sammelbegriff für Hunderte kleiner Molkenproteine, bei denen es sich um Enzyme, Trägerproteine, Komplementproteine, Immunglobuline usw. handeln kann. Die meisten Globuline werden in der Leber produziert. Immunglobuline werden jedoch von Plasma-B-Zellen produziert. Basierend auf der Art der Globulinmigration während der Elektrophorese können vier Gruppen von Globulinen unterschieden werden: α1, α2, β und γ. Immunglobuline gehören hauptsächlich zur γ-Region.

2: Molkeproteinelektrophorese

Globulin ist die zweithäufigste Art von Molkenprotein. Ein Anstieg des Globulinspiegels im Blutserum ist hauptsächlich auf einen Anstieg der Immunglobuline zurückzuführen, was auf pathogene Infektionen hinweist. Unterernährung kann den Serumglobulinspiegel senken.

Die Ähnlichkeit zwischen Albumin und Globulin

  • Albumin und Globulin sind die beiden Haupttypen von Molkeproteinen..
  • Sie haben ein niedriges Molekulargewicht.
  • Die meisten von ihnen werden in der Leber produziert. Unterernährung kann Serumalbumin und Globulin senken.
  • Beide haben einzigartige Funktionen im Körper..
  • Sie können durch Wärme koaguliert werden..

Der Unterschied zwischen Albumin und Globulin
Definition

Albumin bezieht sich auf die einfache Form von Protein, die in Eiweiß, Milch und (insbesondere) Blutserum enthalten ist, während Globulin sich auf jede Gruppe einfacher Proteine ​​bezieht, die in Salzlösungen löslich sind, die einen großen Anteil des Blutserumproteins bilden.

Basiswerte

Der Serumalbuminspiegel beträgt 3,5-5,0 g / dl, während der Serumglobulinspiegel 2,5-4,5 g / dl beträgt.

Albumin ist ein einzelnes Protein, während Globulin eine Gruppe von Molkeproteinen ist.

Molekulare Masse

Das Molekulargewicht von Albumin beträgt 66,5 kDa und das Molekulargewicht von Globulin ist relativ höher als das von Albumin.

Löslichkeit

Albumin ist wasserlöslich und Globulin ist nur in Ammoniumsulfat löslich..

Albumin spielt eine wichtige Rolle bei der Erhöhung des osmotischen Blutdrucks, während Globulin Enzyme, Trägerproteine, Komplementproteine ​​oder Immunglobuline sein kann. Dies ist ein wichtiger Unterschied zwischen Albumin und Globulin..

Klinische Bedeutung

Die Serumalbuminspiegel steigen nur mit akuter Dehydration an, während die Serumglobulinspiegel hauptsächlich aufgrund eines erhöhten Immunglobulins ansteigen.

Fazit

Albumin ist das häufigste Molkenprotein, das für die Aufrechterhaltung des osmotischen Blutdrucks wichtig ist. Globulin ist jedoch eine Gruppe kleiner Molkeproteine, die Enzyme, Trägerproteine, Komplementproteine, Immunglobuline usw. sein können. Der Hauptunterschied zwischen Albumin und Globulin besteht in ihren Eigenschaften und ihrer Rolle.

Verknüpfung:

1. Bushehr, Janice T. „Serumalbumin und Globulin“. Klinische Methoden: Anamnese, physikalische Studien und Laboruntersuchungen. 3. Auflage: United States National Medical Library, 1. Januar 1990.,

Globuline. Funktionen von Blutplasmaproteinen;

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Albumin

Funktionen von Blutplasmaproteinen

Plasmaorganika sind hauptsächlich Proteine.

Basierend auf verschiedenen elektrophoretischen Mobilitäten

unter Plasmaproteinen sezernieren

Albumin,

Globuline,

Fibrinogen.

Plasmaproteine ​​variieren ebenfalls

Molekulargewicht und Menge.

Globuläre Proteine ​​mit niedrigem Molekulargewicht. Sie machen den größten Teil der Plasmaproteine ​​aus. Die Hauptfunktion von Albumin ist die Fähigkeit, Wasser im Gefäßbett zurückzuhalten.

Die große Gesamtoberfläche und das Vorhandensein vieler lateraler Aminosäuregruppen ermöglichen es Albumin, mit verschiedenen Blutsubstanzen zu interagieren, die als Träger fungieren. Albumine transportieren Gallensalze, Fettsäuren, Bilirubin, einige Hormone, Vitamine, Kalzium, Magnesium, Kupfer und andere Kationen, eine Reihe von Medikamenten.

Bei der Reduzierung der Aufnahme von Aminosäuren mit der Nahrung wird Albumin als Quelle verwendet (Proteinreserve)..

Proteine ​​von Kugelform. Sie haben eine geringere elektrophoretische Aktivität als Albumin. Ihr Molekulargewicht ist viel größer als das von Albumin und die Menge ist geringer. Wenn die durchschnittliche Albumin-Konzentration 40,0 g / l beträgt, sind Globuline in einer Menge von 32,6 g / l im Blut enthalten.

Globuline sind keine elektrophoretisch homogene Fraktion. Sie sind unterteilt in a1-, ein2-, b-g-Globuline. Ihre durchschnittliche Konzentration variiert von 4,1 g / l (α-Globuline) bis 15,5 g / l (γ-Globuline)..

ein1-Globuline: α1-Globuline sind Glykoproteine, die einen signifikanten Teil der Plasmaglucose binden. Zu dieser Fraktion gehört auch das Protein, das Vitamin B transportiert.12 (Transcobalamin) und das Globulin-Bindungshormon Cortisol (Transcortin).

ein2-Globuline: Diese Gruppe wird durch die folgenden Proteine ​​repräsentiert: Ceruloplasmin - ein Protein mit Oxidaseaktivität, das mit einem hohen Kupfergehalt verbunden ist; Haptoglobin - ein Protein, das Hämoglobin zum retikuloendothelialen System transportiert und während der Erythrozytenhämolyse gebildet wird.

Inhibitoren proteolytischer Enzyme gehören zur a-Globulinfraktion - a1- Antitrypsin und a2- Makroglobulin.

Der Gehalt an a-Globulinen nimmt mit verschiedenen akuten und / oder chronischen Erkrankungen zu. Der Grad ihrer Zunahme spiegelt die Intensität des Entzündungsprozesses wider.

b-Globuline: Diese Fraktion wird hauptsächlich von β-Lipoproteinen gebildet. Ihre Aufgabe ist es, wasserunlösliche Lipide zu übertragen. Mit einem Anstieg der Blutfette wird ein Anstieg der Anzahl der β-Globuline festgestellt. Unter den b-Globulinen im Elektrophoregramm befindet sich ein Protein, das Eisen (III) -transferrin transportiert.

γ-Globuline: sind Immunglobuline: Antikörper, die eine spezifische humorale Immunität bieten. Die Konzentration von γ-Globulinen im Blutplasma nimmt mit dem Auftreten von Fremdmikroobjekten zu.

Die Korrelation zwischen verschiedenen Fraktionen von Proteinen hat einen hohen diagnostischen Wert. Es wird durch Bestimmung des Albumin-Globulin-Koeffizienten, der in der Norm 1,2 beträgt (40 g / l: 32,6 g / l), und durch Immunelektrophorese nachgewiesen. Eine Abnahme dieses Koeffizienten zeigt das Vorhandensein eines Entzündungsprozesses im Körper an.

Proteinfraktionen in einer Blutuntersuchung was ist das, Entschlüsselung, Norm

Studienvorbereitung

Die biochemische Blutanalyse bezieht sich auf solche Arten von Studien, deren Genauigkeit weitgehend von der richtigen Vorbereitung des Patienten vor der Probenahme abhängt. Letzteres beginnt einige Tage vor der Blutentnahme:

  • Drei bis vier Tage vor der Blutuntersuchung sollten Alkohol, fetthaltige und frittierte Lebensmittel von der Ernährung ausgeschlossen und die Menge an konsumiertem Tee und Kaffee minimiert werden. Diese Maßnahmen liefern echte Informationen über die Leber;
  • Es wird nicht empfohlen, ein oder zwei Tage vor der Studie auf einen vollständigen Lebensmittelfehler umzusteigen. Solche Aktionen können zu einer Verzerrung der Ergebnisse führen, insbesondere der Bilirubin-, Zucker- und Harnsäurespiegel.
  • Die vom Physiotherapeuten verordneten Verfahren müssen zwei Tage vor der Blutspende abgesagt werden. Die physikalischen Faktoren, die der therapeutischen Wirkung der Techniken zugrunde liegen, können das Niveau der biochemischen Parameter beeinflussen. Dazu gehören Röntgenuntersuchungen;
  • Das Ausmaß der körperlichen Aktivität beeinflusst auch den biochemischen Stoffwechsel im Skelettmuskelgewebe. Zwei Tage vor der Blutspende muss die körperliche Aktivität reduziert werden.
  • Die Blutspende erfolgt auf nüchternen Magen. Es ist notwendig, Lebensmittel spätestens 12 Stunden vor dem voraussichtlichen Datum der Sammlung von Material für die biochemische Forschung zu essen.
  • Die Flüssigkeitsaufnahme am Tag der Blutentnahme ist auf eine kleine Menge stilles Wasser beschränkt.
  • Alle eingenommenen Medikamente müssen dem behandelnden Arzt mitgeteilt werden. Diese Informationen helfen dem Spezialisten, die identifizierten Änderungen richtig zu interpretieren. Dies gilt insbesondere für Patienten mit Diabetes und Patienten, die Medikamente zur Senkung des Cholesterinspiegels im Blut erhalten..

Proteinelektrophorese

Celluloseacetatfilm, Gel, Spezialpapier (Träger) wird auf den Rahmen gelegt, während die gegenüberliegenden Kanten des Trägers in Küvetten mit Pufferlösung hängen. Blutserum wird auf die Startlinie aufgetragen. Das Verfahren besteht in der Bewegung geladener Proteinmoleküle auf der Oberfläche des Trägers unter dem Einfluss eines elektrischen Feldes. Moleküle mit der größten negativen Ladung und der kleinsten Größe, d.h. Albumine bewegen sich schneller als andere. Die größten und neutralsten (γ-Globuline) sind die letzten.

Der Verlauf der Elektrophorese wird durch die Beweglichkeit der zu trennenden Substanzen in Abhängigkeit von einer Reihe von Faktoren beeinflusst: der Ladung von Proteinen, der Stärke des elektrischen Feldes, der Zusammensetzung des Lösungsmittels (Puffermischung), der Art des Trägers (Papier, Film, Gel).

Gesamtansicht der Elektrophorese

Die Anzahl der zugewiesenen Fraktionen wird durch die Bedingungen der Elektrophorese bestimmt. Während der Elektrophorese auf Papier und Filmen aus Celluloseacetat in klinischen Diagnoselabors wurden 5 Fraktionen (Albumin, α1-, α2-, β- und γ-Globuline), während in Polyacrylamidgel bis zu 20 oder mehr Fraktionen. Bei Verwendung fortgeschrittenerer Methoden (radiale Immundiffusion, Immunelektrophorese und andere) werden zahlreiche einzelne Proteine ​​in Globulinfraktionen nachgewiesen.

Elektrophoregramm (oben) und grafisches Ergebnis seiner Verarbeitung (unten)

Nur diejenigen Proteine, deren Konzentration hoch genug ist, beeinflussen die Art des Proteinogramms.

Normalwerte der Proteinfraktionen von Blutplasma

GesamtproteinErwachsene65-85 g / l
Kinder von 1-3 Jahren55-85 g / l
Proteinfraktionen
Albumin50-70%30-50 g / l
α1-Globuline3-6%1-3 g / l
α2-Globuline9-15%6-10 g / l
β-Globuline8-18%7-11 g / l
γ-Globuline15-25%8-16 g / l

Es sind normale Proteinfraktionen in Liquor cerebrospinalis und Urin zu sehen.

Merkmale des Proteingehalts im Blut bei Kindern

Bei Neugeborenen ist der Gesamtproteingehalt im Blutserum signifikant niedriger als bei Erwachsenen und wird am Ende des ersten Lebensmonats minimal (bis zu 48 g / l). Im zweiten oder dritten Lebensjahr steigt das Gesamtprotein auf das Niveau von Erwachsenen.

In den ersten Lebensmonaten ist die Konzentration der Globulinfraktionen niedrig, was zu einer relativen Hyperalbuminämie von bis zu 66-76% führt. In der Zeit zwischen dem 2. und 12. Monat ist die Konzentration von α2-Globuline überschreiten vorübergehend die Werte für Erwachsene.

Die Menge an Fibrinogen bei der Geburt ist viel geringer als bei Erwachsenen (etwa 2,0 g / l), erreicht jedoch am Ende des ersten Monats ihre normale Norm (4,0 g / l)..

Arten von Proteinogrammen

In der klinischen Praxis werden 10 Arten von Elektrophoregrammen (Proteinogrammen), die verschiedenen pathologischen Zuständen entsprechen, für das Serum isoliert.

Art des Proteinogramms
Albumin
Globulinfraktionen
Krankheitsbeispiele
α1α2βγAkute Entzündung↓↓↑↑- -↑Die Anfangsstadien von Lungenentzündung, akuter Polyarthritis, exsudativer Lungentuberkulose, akuten Infektionskrankheiten, Sepsis, MyokardinfarktChronische Entzündung↓- -↑↑- -↑↑Späte Stadien von Lungenentzündung, chronischer Lungentuberkulose, chronischer Endokarditis, Cholezystitis, Blasenentzündung und PyelitisNierenfilterstörungen- -↑↑↓Genuin-, Lipoid- oder Amyloid-Nephrose, Nephritis, Nephrosklerose, Schwangerschaftstoxizität, Endstadien der Lungentuberkulose, KachexieBösartige Tumore↑↑↑↑↑↑↑↑↑Metastasierende Neoplasien mit unterschiedlicher Lokalisation des PrimärtumorsHepatitis↓- -- -↑↑↑Die Folgen von toxischen Leberschäden, Hepatitis, hämolytischen Prozessen, Leukämie, bösartigen Neubildungen des hämatopoetischen und lymphatischen Apparats, einigen Formen von Polyarthritis, DermatoseLebernekrose↓↓- -↓↑↑↑Leberzirrhose, schwere Formen der induktiven Lungentuberkulose, einige Formen der chronischen Polyarthritis und KollagenosenVerschlussikterus↓- -↑↑↑Obstruktiver Ikterus, Ikterus, der durch die Entwicklung von Gallengangskrebs und Pankreaskopf verursacht wirdα2-Globulinplasmacytome↓↓↑↑↓↓α2-Plasmacytomeβ-Globulin-Plasmozytome↓↓↓↑↑↓β1-Plasmacytome, β1-Plasmazell-Leukämie und Waldenstrom-Makroglobulinämieγ-Globulin-Plasmozytome↓↓↓↓↑↑γ-Plasmozytome, Makroglobulinämie und einige Retikulosen

Beta-Globuline zusammen mit der Bindung und Übertragung der Immunantwort

Β-Globulinfraktion (β1 + β2) enthält Proteine, die auch bei der Lösung wesentlicher Probleme nicht zur Seite stehen:

  • Eisen (Fe) -Transfer - Transferrin ist daran beteiligt;
  • Bindung des Hb-Häms (Hämopexin) und Verhinderung seiner Entfernung aus dem Körper über das Ausscheidungssystem (Eisenentzug durch die Nieren);
  • Teilnahme an immunologischen Reaktionen (Komplementkomponente), aufgrund derer ein Teil der Beta-Globuline zusammen mit Gammaglobulinen als Immunglobuline klassifiziert wird;
  • Transport von Cholesterin und Phospholipiden (β-Lipoproteinen), der die Bedeutung dieser Proteine ​​für die Umsetzung des Cholesterinstoffwechsels im Allgemeinen und für die Entwicklung von Atherosklerose im Besonderen erhöht.

Während der Schwangerschaft wird häufig ein Anstieg der Konzentration von Beta-Globulinen im Blut (Plasma, Serum) beobachtet, der neben der atherogenen Hyperlipoproteinämie immer mit folgender Pathologie einhergeht:

  1. Maligne onkologische Erkrankungen;
  2. Ein weitreichender tuberkulöser Prozess, der in der Lunge lokalisiert ist;
  3. Infektiöse Hepatitis;
  4. Verschlussikterus;
  5. IDA (Eisenmangelanämie);
  6. Monoklonale Gammopathie, Myelom;
  7. Die Verwendung von weiblichen Steroidhormonen (Östrogen).

Der Gehalt an Beta-Globulinen im Blut sinkt mit Entzündungen, Infektionen mit chronischem Verlauf, neoplastischen Prozessen, unzureichender Aufnahme von Proteinen im Körper (Hunger) und deren Verlust bei Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts.

Kurze Schlussfolgerungen

Das Gesamtprotein im Blut ist nicht immer ein verlässlicher Indikator für pathologische Veränderungen im Körper. Daher ist in der klinischen Labordiagnostik nicht nur der quantitative Gehalt wichtig. Ein ebenso wichtiger Parameter ist das Verhältnis der Plasmaproteine, deren Veränderung (Dysproteinämie) bestimmte Verstöße beredter anzeigen kann, sowie deren Stadium, Zeitdauer und Wirksamkeit der verwendeten Therapie.

  • Die Entwicklung einer akuten Entzündungsreaktion mit Gewebenekrose im Körper aktiviert sofort die Reaktion der Proteine ​​der akuten Phase - α1 und α2-Globuline sowie andere Akutphasenproteine. Eine Erhöhung der Werte dieser Indikatoren ist typisch für akute Infektionen durch Viren, viele akute Entzündungsprozesse in Bronchien, Lungen, Nieren, Herz (Myokardinfarkt) sowie für Tumoren und traumatische Gewebeverletzungen, einschließlich solcher, die bei chirurgischen Eingriffen auftreten.
  • γ-Globuline sind dagegen im chronischen Krankheitsverlauf (chronisch aktive Hepatitis, Zirrhose, rheumatoide Arthritis) erhöht..

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Was zeigt Albumin in einem biochemischen Bluttest? Ursachen für hohes und niedriges Albumin

Die Blutalbuminspiegel werden durch biochemische Analyse bestimmt. Überschätzte oder unterschätzte Indikatoren der durch Fraktionierung erhaltenen Substanz weisen auf einen pathologischen Prozess im Körper hin.

Albumin- oder Proteinfraktionen sind die am häufigsten untersuchten Indikatoren, da die Substanz widerspiegelt, wie vollständig die Leber an der Proteinsynthese arbeitet.

Interessante Tatsache: Innerhalb von 2 Tagen produziert die Leber 15 Gramm Albumin, was bis zu 20 Tagen zugute kommt.

Albumin - was ist das bei einem biochemischen Bluttest??

Albumin ist das Hauptprotein im Blut und macht mehr als die Hälfte (50 bis 65%) der Gesamtmenge an Plasma aus. Es wird von der menschlichen Leber synthetisiert und befindet sich in peripherem Blut, Lymphe, Liquor cerebrospinalis und interstitieller Flüssigkeit. Die Lebensdauer von Albumin beträgt 15-20 Tage. Die Proteinverbindung hat ein niedriges Molekulargewicht, obwohl der Anteil der Plasmaproteine ​​mehr als 600 Arten von Aminosäuren reserviert.

Nach den Ergebnissen einer biochemischen Blutuntersuchung und dem Albumingehalt im Blutserum diagnostiziert der Arzt die Arbeit der Nieren und der Leber. Eine Abnahme der Konzentration der Proteinverbindung zeigt das Vorhandensein von Rheuma und bösartigen Tumoren an.

Albumine sind die wichtigsten Elemente im Blutserum, wodurch die volle Aktivität des Körpers ausgeführt wird..

Proteine ​​zirkulieren mit dem Blutkreislauf und erfüllen folgende Funktionen:

  • Die wichtigste Funktion der Proteinfraktion ist die Kommunikation und der Transport verschiedener Substanzen - Hormone, Säuren, Fette, Bilirubin, Kalzium, Gewebeverbindungen.
  • Es ist für die Aufrechterhaltung des Drucks im Blutplasma verantwortlich, wodurch die Flüssigkeit keine Schwellung verursacht und nicht in das Bindegewebe und das Muskelgewebe eindringt.
  • Der Backup-Zweck besteht darin, Proteinelemente zu erhalten. Albuminmoleküle sind für die Erhaltung der Aminosäuren verantwortlich, die für das reibungslose Funktionieren des Körpers erforderlich sind. Bei längerem Fasten werden die Aminosäurespeicher aufgebraucht.

Beachtung! Ignorieren Sie nicht den medizinischen Rat bezüglich der biochemischen Analyse. Dank der Blutbiochemie werden Pathologien diagnostiziert, die mit Albuminschwankungen verbunden sind. Die rechtzeitige Abgabe der Analyse hilft, die Entwicklung einer Pathologie und die Ernennung einer wirksamen Behandlung zu verhindern.

Albumin: die Norm im Blut

Die Normen der Albuminfraktion im Blut liegen zwischen 35 und 33 g / l, was viel höher ist als der Gehalt an Gammaglobulin (8,0 - 12,0 - 17,0 g / l) und Fibrinogen (2,0 - 4,0 g / l). l) und im Blutserum ist Fibrinogen schwer zu bemerken.

Proteinnormen werden in Abhängigkeit von der Alterskategorie der Menschen festgelegt. Wenn die Analyse bestanden wird, sind die normalen Plasmaspiegel bei Männern und Frauen gleich, sodass sich der Arzt auf die Albumin-Norm stützt, die auf dem Alter des Patienten basiert.

Nachfolgend sind die Blutnormen aufgeführt, abhängig von der Alterskategorie der Patienten:

  1. Babys von der Geburt bis 3 Jahre - 25 - 50 g / l;
  2. Kinder von 3 bis 14 Jahren - 38 - 54 g / l;
  3. 14 - 60 Jahre alt - 33 - 55 g / l;
  4. Ältere Menschen über 60 Jahre - 34 - 48 g / l.

Es ist erwähnenswert, dass: bei Menschen im reifen Alter eine Abnahme des Albuminspiegels im Blut festgestellt wird.

Normtabelle nach Alter

AlterAlbumin, g / lα1, g / lα2, g / lβ, g / lγ, g / l
Von 0 bis 7 Tagen32,5 - 40,71.2 - 4.26.8 - 11.24,5 - 6,73,5 - 8,5
Von 1 Woche bis zu einem Jahr33,6 - 42,01,24 - 4,37.1 - 11.54.6 - 6.93.3 - 8.8
1 bis 5 Jahre33,6 - 43,02,0 - 4,67.0 - 13.04,8 - 8,55.2 - 10.2
5 bis 8 Jahre alt37,0 - 47,12,0 - 4,28.0 - 11.15.3 - 8.15.3 - 11.8
Von 8 bis 11 Jahren40,6 - 45,62.2 - 3.97.5 - 10.34.9 - 7.16.0 - 12.2
11 bis 21 Jahre alt38,9 - 46,02.3 - 5.37.3 - 10.56.0 - 9.07.3 - 14.3
Nach 21 Jahren40,2 - 50,62.1 - 3.55.1 - 8.56.0 - 9.48.1 - 13.0

Die Norm von Albumin im Blut von Frauen

Bei der Untersuchung eines biochemischen Bluttests einer schwangeren Frau wird eine Abnahme der Plasmaproteinkonzentration festgestellt. Die Norm für den Albumingehalt während der Schwangerschaft und Stillzeit beträgt 30 bis 34 g / l.

Nach der Geburt und nach dem Stillen normalisiert sich der Gehalt an Proteinverbindungen im weiblichen Körper auf die üblichen Werte.

Wichtige Informationen! Eine Zunahme oder Abnahme des Albumins ist auf äußere und innere Faktoren zurückzuführen und weist auf einen pathogenen Prozess im weiblichen Körper hin.

Manchmal wird ein Proteinmangel durch physiologische Eigenschaften verursacht, weil Proteine ​​in den Körper einer zukünftigen Mutter sekretiert werden und in den Fötus gelangen. Eine ausgewogene Ernährung und eine gute Erholung tragen zur Normalisierung des Albumins bei einer schwangeren Frau bei.

Die Norm von Albumin im Blut bei Männern

Der normale Albuminspiegel bei Männern mittleren Alters beträgt 33 - 55 g / l.

Normalbumin bei Kindern

Kinderindikatoren hängen auch vom Alter ab und je jünger das Kind ist, desto niedriger ist der Albumingehalt im Blut:

  • 0 - 7 Tage - 32,5 - 40,7 g / l;
  • 7 Tage - 12 Monate - 33,6 - 42,0 g / l;
  • 1 Jahr - 5 Jahre - 33,6 - 43,0 g / l;
  • 5 - 8 Jahre - 37,0 - 47,1 g / l;
  • 8 - 11 Jahre alt - 40,6 - 45,6 g / l;
  • 11 Jahre - 21 Jahre - 38,9 - 46 g / l.

Bei Jungen und Mädchen über 21 Jahren variiert die Konzentration der Proteinverbindung im Blut zwischen 40,2 und 50,6 g / l.

Beachtung! Die Referenzwerte in der Analyse, die in verschiedenen Labors übergeben wurden, sind unterschiedlich. Im Zweifelsfall aufgrund eines biochemischen Tests wird vorgeschlagen, das Blut in einer anderen medizinischen Einrichtung erneut zu entnehmen.

Die Norm der Proteinfraktionen im Blutserum

PlasmaproteinfraktionenNorm, g / lDas Verhältnis der Gruppen,%
Gesamtprotein65 - 85
Eiweiß35 - 5554 - 65
α1 (alpha-1) -Globuline1,4 - 3,005/02/2018
α2 (alpha-2) - Globuline5.6 - 9.107/01/2013
β (beta) -Globuline5.4 - 9.108/01/2015
γ (Gamma) -Globuline8.1 - 12.001.12.2022
Fibrinogen *2,0 - 4,0

Wenn Albumin im Blut erhöht ist - was bedeutet das??

Wenn nach den Ergebnissen der Biochemie ein Anstieg des Albuminspiegels erkennbar ist, wird eine Hyperalbuminämie beobachtet, die am häufigsten auf die Dehydration (Dehydration) des Körpers hinweist.

Häufige Anfälle von Erbrechen und anhaltendem Durchfall tragen zu einer pathologischen Abnahme der Flüssigkeit im Körper bei. Dies führt zu einer Verdickung des Blutes und beeinträchtigt die Gesundheit..

Eine weitere Ursache für hohe Proteinspiegel ist eine starke Überlastung..

Erhöhte Albuminspiegel werden selten diagnostiziert..

Bei der Installation einer Hyperalbuminämie werden jedoch die folgenden Krankheiten diagnostiziert:

  • Schädigung des Magen-Darm-Traktes mit Cholera vibrio;
  • Infektionskrankheiten;
  • Darmverschluss;
  • systemischer Lupus erythematodes;
  • Plasmozytom;
  • rheumatoide Arthritis;
  • Pyelonephritis;
  • Diabetes mellitus;
  • Hepatitis, Zirrhose;
  • chemische, thermische oder Strahlenschäden der Haut;
  • Langzeitanwendung potenter Medikamente - Glukokortikosteroide oder Bromsulfalein.

Um das Protein zu senken, wird empfohlen, bestimmte nicht-medikamentöse Methoden einzuhalten:

  • Halten Sie sich an eine Diät mit kalorienarmen Lebensmitteln, vermeiden Sie protein- und kohlenhydratreiche Lebensmittel und konzentrieren Sie sich auf gekochte, gedünstete und gedämpfte Lebensmittel mit Ausnahme von gebratenen, gesalzenen und würzigen Lebensmitteln.
  • sich weigern, Alkohol zu trinken, da eine von Alkohol betroffene Niere keine vollständige Synthese und Absorption von Proteinen bewirken kann;
  • Aufhören zu rauchen - Starke Raucher erhöhen das Risiko, an Bluthochdruck zu erkranken, was sich auf den übermäßigen Albumin-Gehalt im Blut auswirkt. Experten raten dazu, das Rauchen schrittweise aufzugeben, da sonst eine Komplikation der Erkrankung wahrscheinlich ist.
  • Trinken Sie viel Flüssigkeit - mindestens 2 Liter pro Tag, um Austrocknung und Blutgerinnsel zu vermeiden.

In Ermangelung von Verbesserungen in der Analyse verschreibt der Arzt die Verwendung von Medikamenten unter Verwendung von Arzneimitteln der Gruppe von Inhibitoren oder Arzneimitteln, die die Regulation der Cholesterinsynthese im Körper beschleunigen.

Niedriges Albumin: Ursachen

Bei einer Abnahme des Albumingehalts und Erreichen von 25-30 g / l wird eine Hypoalbuminämie beobachtet.

Eine verringerte Proteinkonzentration zeigt Bedingungen an wie:

  • bösartiger Prozess im Körper;
  • entzündliche Nierenerkrankung - diabetische Nephropathie, nephrotisches Syndrom;
  • Erkrankungen des Verdauungssystems;
  • Leukämie, Blutsepsis;
  • Funktionsstörungen des Herz-Kreislauf-Systems;
  • Funktionsstörungen der Leber - Atrophie, Leberzirrhose, Hepatitis;
  • Bindegewebsschäden;
  • das Vorhandensein schwerer Verletzungen, Verbrennungen;
  • übermäßiger Wassergehalt im Körper;
  • Lungenödem;
  • schwerer Blutverlust, Transfusion von Blutersatzstoffen;
  • genetische Pathologien, aufgrund derer der Albuminspiegel verringert wird;
  • längeres Fasten durch proteinarme und unausgewogene Ernährung.

Andere Gründe, die den Albuminspiegel senken, sind:

  • Einnahme bestimmter Medikamente, insbesondere bei Überdosierung;
  • Alkohol- und Tabakmissbrauch.

Bei erhöhten Albuminspiegeln keine Panik auslösen und nicht nach Krankheiten in sich selbst suchen.

Reduzierte Proteinwerte in der biochemischen Analyse treten aufgrund der Einnahme von Östrogen-haltigen Arzneimitteln, des Hungers und der Verwendung von Glukokortikosteroiden auf.

Fragen Sie nach Erhalt der Ergebnisse Ihren Arzt nach weiteren Tests..

Wie man Albumin im Blut erhöht?

Der einfachste Weg, die Albumin-Konzentration zu erhöhen, besteht darin, täglich protein-, fett- und ballaststoffreiche Lebensmittel zu sich zu nehmen:

  • Eier
  • Milchprodukte und Milchprodukte;
  • Hähnchen;
  • Haferflocken;
  • Fisch, Meeresfrüchte;
  • Nüsse und Lipide;
  • Früchte und Gemüse.

Es ist ratsam, das Ernährungsregime mit Ihrem Arzt abzustimmen.

Hypoalbuminämie ist häufig mit einer abnormalen Leberfunktion verbunden, daher raten Ärzte, von der Diät auszuschließen:

  • gesalzen, geräuchert, gebraten, würzig;
  • Alkohol.

Es ist auch wichtig, Infektionen zu behandeln, den Kampf gegen Fettleibigkeit zu beginnen und keine Medikamente zu missbrauchen, ohne einen Spezialisten zu verschreiben.

Eine andere Methode zur Erhöhung des Proteingehalts ist die Verwendung von Lebertee. Kräutersammlung hilft, die Leber zu normalisieren, reinigt den Körper von Toxinen und Toxinen und verbessert den Allgemeinzustand des Patienten.

Das Getränk weist ein Minimum an Kontraindikationen auf, mit Ausnahme der individuellen Unverträglichkeit und des Vorhandenseins von Steinen in der Gallenblase. Es ist jedoch ratsam, vor der Anwendung Ihren Arzt zu konsultieren.

Auf dem Foto: Leber-Phyto-Tee

Bei Hypoalbuminämie wird das Medikament Albumin verschrieben. Das Arzneimittel wird durch intravenöse Jet- und Tropfinfusion verabreicht. Die Dosierung hängt von den individuellen Indikationen, dem Alter und der Position der Patientin ab - manchmal wird Albumin zur Behandlung schwangerer Frauen verwendet.

Auf dem Foto: das Medikament Albumin Mensch, 20%, 50 ml.

Referenz! Das Medikament hat Kontraindikationen und eine Reihe von Nebenwirkungen, so dass Sie sich nicht selbst behandeln können.

Vorbereitung auf den Test

Ein biochemischer Bluttest wird morgens auf nüchternen Magen durchgeführt. 12 Stunden vor der Blutentnahme aus einer Vene wird empfohlen, gebratene, salzige, geräucherte Lebensmittel von der Ernährung auszuschließen.

Es ist ratsam, Stresssituationen, Stress und Sport zu vermeiden.

Beachten Sie! Wenn Sie sich vor der Analyse aktiv und sportlich betätigen, führt dies zu einem falschen Ergebnis oder trägt zur Erhöhung des Albuminspiegels bei.

Albumine und Globuline

Die Klassifizierung von Proteinen basiert auf ihren physikochemischen und chemischen Eigenschaften. Proteine ​​werden nach mehreren Kriterien klassifiziert..

1. Nach Struktur

Durch die chemische Struktur von Molekülen werden alle Proteine ​​in einfache und komplexe unterteilt.

Einfache Proteine ​​(Proteine) bestehen nur aus Aminosäuren.

Komplexe Proteine ​​(Proteide) bestehen aus globulären Proteinen und einer Nicht-Protein-Komponente. Der Nicht-Protein-Teil des komplexen Proteins wird als prothetische Gruppe bezeichnet.

Die prothetische Gruppe kann durch Verbindungen verschiedener chemischer Natur dargestellt werden. Komplexe Proteine ​​werden je nach Struktur und Eigenschaften unterteilt in:

  • Chromoproteine ​​- enthalten eine farbige Komponente als Nicht-Protein-Teil (Hämoglobin, Myoglobin, Cytochrome, Chlorophyll);
  • Glykoproteine ​​- enthalten Kohlenhydrate;
  • Nukleoproteine ​​- enthalten Nukleinsäuren;
  • Lipoproteine ​​- enthalten Lipide;
  • Phosphoproteine ​​- enthalten den Rest der Phosphorsäure;
  • Metalloproteine ​​- enthalten komplexiertes Metall.

Einfache Eichhörnchen

Einfache Proteine ​​umfassen Albumin, Globulin, Protamin, Histon, Prolamin, Glutelin, Proteininoide.

Albumine und Globuline sind Proteine, die in allen Geweben vorkommen. Blutserum ist am reichsten an diesen Proteinen. Albumin macht mehr als die Hälfte der Blutplasmaproteine ​​aus..

Albumin

Albumin - macht den Großteil der tierischen und pflanzlichen Gewebeproteine ​​aus. Albumine sind globuläre Proteine.

Albumine sind Proteine ​​mit einem relativ kleinen Molekulargewicht von 25000-70000, sie haben einen ausgeprägten sauren Charakter, da sie eine große Menge an Asparaginsäure und Glutaminsäure enthalten.

Sie lösen sich in reinem Wasser und verdünnen Lösungen von Säuren, Laugen und Salzen. Aus wässrigen Lösungen fällt Albumin mit Ammoniumsulfat nur dann aus, wenn die Lösung vollständig gesättigt ist, weil Dies sind stark hydratisierte Proteine.

Beim Kochen koagulieren sie und fallen in Form von dicken Flocken denaturierten Proteins aus. Die Bildung von Schaum in der Milch, die Verdickung des Inhalts der Eier während des Kochens ist auf die Denaturierung von Albumin zurückzuführen. Der beim Kochen von Obst und Gemüse gebildete Schaum besteht teilweise aus gekräuseltem Pflanzenalbumin.

Albumine sind Proteine ​​überwiegend tierischen Ursprungs. Dazu gehören Serumalbumin, Milchlactalbumin, Eiweiß-Ovalbumin, Tiermuskel-Myoalbumin sowie Leukosin aus Weizen, Roggen und Gerste, Buchweizen und Soja-Legumen sowie Rizinus-Ricin.

Albumine erfüllen Ernährungs-, Transport- und Neutralisierungsfunktionen im Körper.

Eine charakteristische Eigenschaft von Albumin ist ihre hohe Adsorptionskapazität. Sie adsorbieren polare und unpolare Moleküle und spielen eine Transportrolle.

Sie transportieren Hormone, Cholesterin, Bilirubin, Medikamente, Calciumionen.

Albumine binden toxische Verbindungen - Alkaloide, Schwermetalle, Bilirubin.

Aufgrund der hohen Hydrophilie und geringen Größe der Moleküle spielt eine signifikante Konzentration an Albumin eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des osmotischen Drucks des Blutes. Albumine liefern 80% osmotischen Blutdruck von allen anderen Molkenproteinen.

Albumin wird hauptsächlich in der Leber synthetisiert und schnell aktualisiert..

Globuline

Globuline sind eine weit verbreitete Gruppe von globulären Proteinen, die normalerweise mit Albumin assoziiert sind. Globuline haben ein höheres Molekulargewicht als Albumin. Globuline leicht saure oder neutrale Proteine.

Globuline sind in schwachen Salzlösungen löslich, in destilliertem Wasser unlöslich und fallen bei 50% oder mehr der mit Ammoniumsulfat gesättigten Lösungen aus, koagulieren beim Erhitzen.

Globuline umfassen Serum, Milch, Ei, Muskel und andere Globuline..

Es gibt viele Globuline in Lebensmitteln. Erbse enthält Legumin-Protein, Soja enthält Glycipin, Bohnensamen enthalten Phaseolin, Kartoffel enthält Tuberin, Fibrinogen im Blut, Lactoglobulin in Milch, Eiglobulin in Eiern und Hanf in Edestin.

Globuline im Körper erfüllen Ernährungs-, Schutz- und Transportfunktionen.

Globuline transportieren Blutcholesterin, Phospholipide, Triglyceride, Eisenionen (Fe 2+), Kupfer (Cu 2+) und Vitamin B im Blut.12. In der Milch erfüllen Lactoglobuline und Lactalbumine ebenfalls eine Transportfunktion.

Globuline werden von der Leber und dem Immunsystem produziert..

Protamine

Protamine sind positiv geladene Kernproteine ​​mit niedrigem Molekulargewicht und ausgeprägten basischen Eigenschaften (alkalische Proteine) mit einem niedrigen Molekulargewicht von 4000–12000, die 60–85% Arginin enthalten.

Protamine sind ein wesentlicher Bestandteil vieler wichtiger komplexer Proteine ​​(Nukleoproteine), aus denen Zellkerne bestehen. In den Zellkernen sind sie mit DNA komplex.

Protamine lösen sich gut in Wasser, sauren und neutralen Umgebungen und fallen in alkalischen Umgebungen aus. Sie fallen beim Kochen nicht aus.

Protamine kommen in Spermienkernen von Fischen vor. Hauptproteinfraktion in reifen Spermien von Fischen.

Protamine kommen im Sperma einiger Fischarten (Salmin - Lachs, Klupein - Hering), Makrele - Makrele vor.

Führen hauptsächlich strukturelle Funktionen aus, sind daher in Zellen vorhanden, die sich nicht teilen können.

Histone

Histone sind niedermolekulare (11000–22000) Proteine ​​mit einer Tertiärstruktur, die ausgeprägte basische (alkalische) Eigenschaften aufweisen, weil reich an Arginin und Lysin.

Histone sind in den Kernen von Zellen höherer Organismen in Verbindung mit Nukleinsäuren enthalten und bilden Nukleoproteine.

Histone spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation der Genaktivität. Dies sind Chromosomenproteine, sie sind Teil der Chromatinstruktur. In Zellen sind positiv geladene Histone mit negativ geladener DNA im Chromatin assoziiert. Histone im Chromatin bilden das Rückgrat, auf das das DNA-Molekül gewickelt ist.

Dies sind sehr stabile Proteine, deren Moleküle während des gesamten Lebens der Zelle bestehen bleiben können..

Histone liegen in Form von Nukleoproteinen in weißen Blutkörperchen und roten Blutkugeln (Hämoglobin) vor..

Histone sind in ihren Eigenschaften Protaminen nahe, in Wasser und verdünnten Säuren löslich, in wässrigem Ammoniak unlöslich und koagulieren beim Erhitzen nicht. Histonmoleküle sind polar, sehr hydrophil, so dass sie aus Lösungen kaum ausgesalzen werden können..

Die Hauptfunktionen von Histonen sind strukturell und regulatorisch.

Strukturhistone sind an der Stabilisierung der räumlichen Struktur der DNA und damit von Chromatin, Chromosomen und Nukleosomen beteiligt.

Regulatorisch - ist die Fähigkeit, den Transfer genetischer Informationen von DNA zu RNA zu blockieren.

Prolamine

Prolamine - Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs, kommen im Gluten von Samen von Getreidepflanzen vor und wirken dort als Speicherproteine. Sie enthalten eine große Menge an Glutaminsäure und Prolin (daher der Name Prolamin)..

Prolamine enthalten fast kein Glycin und Lysin, was ihren Nährwert niedrig macht.

Ein charakteristisches Merkmal von Prolaminen ist, dass sie in Wasser, Salzlösungen und Laugen unlöslich sind und in 60-80% iger Ethanollösung leicht löslich sind (dies ist auf das Vorhandensein einer großen Menge unpolarer Aminosäure Prolin zurückzuführen), während alle anderen Proteine ​​denaturieren und ausfallen Präzipitat.

Dazu gehören Gliadin (ein Protein aus Weizen, Roggen), Hordein (ein Protein aus Gerste), Zein (ein Protein aus Mais), Avenin (weißer Hafer), Edestin (Hanfprotein)..

Prolamine fehlen praktisch in Hülsenfrüchten und Ölsaaten.

Glutelins

Gluteline sind pflanzliche Proteine, die reich an Prolinaminosäuren und Glutaminsäure sind.

Gluteline spielen eine wichtige Rolle in der menschlichen Ernährung, da ihr Nährwert hoch ist. Sie sind in Getreidesamen zusammen mit Prolaminen enthalten..

Gluteline liegen zwischen Prolaminen und Globulinen.

Gluteline sind in verdünnten Säuren und Laugen löslich, in Wasser, Alkohol und verdünnten Salzlösungen unlöslich.

Vertreter dieser Klasse einfacher Proteine ​​sind Orizenin (Reisprotein), Glutelin (Maisprotein) und Glutenin (Weizenprotein)..

In Reis sind 80% des Proteins Gluteline (Oryzenin), was den hohen Lysingehalt im Reiskornprotein erklären kann.

Diese Proteine ​​bilden aufgrund des qualitativen Unterschieds zwischen Roggen- und Weizenproteinen kein Gluten in Roggenmehl.

Proteinoide

Proteinoide sind fibrilläre Proteine, ihre Moleküle bilden multimolekulare filiforme Komplexe - Fibrillen.

Proteinoide - Proteine ​​tierischen Ursprungs, sind reich an Glycin, Prolin und Cystin. Sie können tertiäre und quaternäre Strukturen haben..

Proteinoide - Proteine ​​des Stützgewebes (Knochen, Knorpel, Sehnen, Bänder). Sie werden durch Kollagen, Elastin und Keratin dargestellt.

Proteinoide sind in Wasser, Kochsalzlösung, verdünnten Säuren und Laugen nicht löslich. Die meisten Tiere und Menschen verdauen nicht im Magen-Darm-Trakt und können daher keine Ernährungsfunktion ausüben. Einige Arthropoden haben sich jedoch angepasst, um sich von fibrillären Proteinen der Haut, Vogelfedern und Wolle (zum Beispiel Motten) zu ernähren..

Proteinoide umfassen Kollagen - das Hauptprotein der Haut, der Knochen und des Knorpels, Elastin - Protein der Sehnen und des Bindegewebes, Keratin - Protein der Haare, Wolle, Hufe, Hörner und Seidenfibroin.

Kollagen

Kollagen ist das Hauptprotein des Bindegewebes von Tieren und Menschen und besteht aus drei zu einer Spirale verdrehten Proteinsträngen. Kollagen schützt das Gewebe vor mechanischen Einflüssen und erhält die Festigkeit der Haut.

Kollagen - ein im Körper weit verbreitetes Protein, macht etwa ein Drittel aller Körperproteine ​​aus. Mehr als 80% des gesamten Kollagens im Körper befindet sich in der interzellulären Substanz des Bindegewebes von Haut, Knochen, Bändern, Sehnen und Knorpel. Diese Stoffe haben eine geringe Dehnung und eine hohe Festigkeit..

Zu den Merkmalen der Aminosäurezusammensetzung von Kollagen gehört vor allem der hohe Gehalt an Glycin und Prolin. Kollagenpolypeptidketten enthalten etwa 1000 Aminosäuren.

Kollagen, das lange Zeit in Wasser auf 56-100 ° C erhitzt wurde, geht in löslichen Klebstoff oder Glutin (Gelatine) über, der abkühlt und beim Abkühlen Gelee bildet. Das Kochen von gelierten Gerichten basiert auf dieser Eigenschaft der Gelatine..

Elastin

Elastin ist das Hauptprotein elastischer Fasern, die in großen Mengen in der interzellulären Substanz von Geweben wie Haut, Blutgefäßwänden, Bändern und Lungen vorkommen. Diese Stoffe haben sehr wichtige Eigenschaften: Sie können sich im Vergleich zur ursprünglichen Länge bei gleichbleibender hoher Zugfestigkeit mehrmals dehnen und nach dem Entladen in ihren ursprünglichen Zustand zurückkehren.

Die Elastizität ist mit dem Vorhandensein einer großen Anzahl von Interkettenvernetzungen in Elastin unter Beteiligung der Aminosäure Lysin verbunden.

Elastin ist wasserunlöslich und nicht quellfähig. Die Zusammensetzung von Elastin enthält viele hydrophobe Aminosäuren - Glycin, Valin, Alanin, Leucin, Prolin.

Keratin

Keratine sind eine Familie von fibrillären Proteinen mit mechanischer Festigkeit, die nach Chitin unter Materialien biologischen Ursprungs an zweiter Stelle steht.

Die Haare, Nägel, Federn, Nadeln, Krallen, Hörner und Hufe von Tieren bestehen hauptsächlich aus Keratin.

Keratine können eine α-Struktur und eine β-Struktur aufweisen.

α-Keratin ist ein Strukturprotein, das hauptsächlich in Form einer α-Helix aufgebaut ist.

In α-Keratinen verbinden sich drei α-Helices zu einer Superspule. Α-Keratinmoleküle sind parallel ausgerichtet und durch Disulfidbindungen (die viel Cystein enthalten) verbunden, was der Struktur Festigkeit verleiht.

Ein Beispiel für β-Keratin ist Seidenfibroin.

Keratine sind in Lösungen von Salzen, Säuren und Laugen nicht löslich. Ihr Molekulargewicht ist sehr hoch..

Seidenfibroin

Seidenfibroin ist ein fibrilläres Protein, das von Spinnentieren und einigen Insekten ausgeschieden wird und die Grundlage für Spinnweben und Insektenkokons, insbesondere Seidenraupenseide, bildet.

Seine β-Struktur besteht aus antiparallelen Polypeptidketten, die durch Wasserstoffbrücken miteinander verbunden sind. Fibroin besteht hauptsächlich aus Glycin, Alanin, Serin, Tyrosin.

Komplexe Proteine

Phosphoproteine

Phosphoproteine ​​sind komplexe Proteine, deren prothetische Gruppe der Rest der Phosphorsäure ist. Es bindet an die Peptidkette über die Reste von Tyrosin, Serin und Threonin, d.h. jene Aminosäuren, die eine OH-Gruppe enthalten.

Die Proteine ​​dieser Klasse umfassen:

  • Kaseinmilch, bei der der Phosphorsäuregehalt 1% erreicht;
  • aus Hühnereigelb isoliertes Vitellin, Vitellinin und Fosvitin;
  • Ovalbumin in Hühnereiprotein entdeckt;
  • Ichthhulin kommt in Fischeiern vor und spielt eine wichtige Rolle bei der Entwicklung von Fischembryonen.

Die biologische Rolle von Phosphoproteinen besteht darin, dass sie essentielle Nährstoffe für wachsende Organismen sind..

Phosphoproteine ​​sind eine wertvolle Energie- und Kunststoffquelle für die Embryonalentwicklung sowie das weitere Wachstum und die Entwicklung des Körpers.

Zum Beispiel enthält Kasein (Kaseinogen) Milch alle essentiellen Aminosäuren und Phosphorsäure. Es enthält auch Calciumionen..

Phosphor und Kalzium werden vom wachsenden Körper in großen Mengen benötigt, um das Skelett zu bilden.

Glykoproteine

Glykoproteine ​​(Glykokonjugate) sind komplexe Proteine, die eine Kohlenhydratkomponente als prothetische Gruppe enthalten.

In einigen Glykoproteinen ist die Kohlenhydrateinheit lose an das Protein gebunden und kann leicht von diesem getrennt werden. Prothetische Gruppen bestimmter Glykoproteine ​​können in Geweben und in freiem Zustand auftreten.

Glykoproteine ​​sind in der Natur weit verbreitet. Sie befinden sich in Geheimnissen (Speichel usw.) als Teil von Zellmembranen, Zellwänden, interzellulärer Substanz und Bindegewebe. Viele Enzyme und Transportproteine ​​sind Glykoproteine..

Glykoproteine ​​werden in echte Glykoproteine ​​und Proteoglykane unterteilt..

Echte Glykoproteine

Der Kohlenhydratanteil von Glykoproteinen wird durch kleine Heteropolysaccharide oder Oligosaccharide mit unregelmäßiger Struktur dargestellt und enthält Mannose, Galactose, Glucose und deren Amino-Derivate. Das Protein in ihnen macht 80-85% der Masse des Makromoleküls aus.

Glykoproteine ​​zeichnen sich durch eine kovalente glykosidische Bindung aus. Eine N-glycosidische Bindung tritt zwischen der Kohlenhydratkomponente und der Amidgruppe von Asparagin in Proteinen auf. Zum Beispiel in Immunglobulinen, Enzymen und Hormonen).

O-glycosidische Bindung - Ein Monosaccharid ist mit der OH-Gruppe von Serin oder Threonin (in Mucinen) und manchmal mit der OH-Gruppe von Hydroxylisin oder Hydroxyprolin (Kollagenen) assoziiert..

Typische Glykoproteine ​​sind die meisten Proteinhormone, Substanzen, die in die Körperflüssigkeiten des Körpers ausgeschieden werden, Membrankomplexproteine, alle Antikörper (Immunglobuline), Plasmaproteine, Milch, Interferone und Blutgruppen.

Glykoproteinfunktionen

  1. Struktur - Kollagen, Elastin.
  2. Schutz - Antikörper (Immunglobuline), Interferon, Blutgerinnungsfaktoren (Prothrombin, Fibrinogen).
  3. Rezeptor - Die Anlagerung eines Effektors führt zu einer Änderung der Konformation des Rezeptorproteins, die eine intrazelluläre Reaktion hervorruft.
  4. Hormonell-gonadotrope, adrenocorticotrope und thyrotrope Hormone.
  5. Enzymatisch - Enzyme: Cholinesterase, Nuklease.
  6. Transport - der Transfer von Substanzen im Blut und durch Membranen (Transferrin, Transcortin, Albumin, Na +, K + -ATPase).

Eine spezielle Gruppe von Glykoproteinen besteht aus Proteoglykanen, bei denen die Kohlenhydratkomponente überwiegt und 90% oder mehr ausmacht. Darüber hinaus sind diese Substanzen in ihren Eigenschaften Polysacchariden ähnlicher als Proteinen.

Die prothetische Gruppe von Proteoglykanen wird durch Heteropolysaccharide mit einer regelmäßigen Struktur dargestellt.

Der Kohlenhydratanteil bindet ähnlich wie Glykoproteine ​​über Serin- und Asparaginreste an das Protein.

Kohlenhydratfragmente verbessern die hydrophilen Eigenschaften des Proteins aufgrund der großen Anzahl von OH-Gruppen und Säuregruppen. Die Ketten der letzteren sind nicht flexibel genug und neigen dazu, die Konformation eines sehr lockeren zufälligen Gewirrs zu akzeptieren, das eine große Menge einnimmt.

Da sie hydrophil sind, ziehen sie viel Wasser an und bilden bereits in geringen Konzentrationen hydratisierte Gele. Eine ähnliche Fähigkeit entsteht im extrazellulären Raum - Turgor.

Proteoglykane bilden die Hauptsubstanz der interzellulären Matrix (Interzellularraum).

Die Knorpelmatrix-Proteoglykane enthalten Hyaluronsäure, die ein gallertartiges Gel bildet, das als Stoßdämpfer in Knorpel- und Gelenkoberflächen wirkt.

Proteoglykane sind in ihrer Funktion für den Interzellularraum von Bedeutung, insbesondere für das Bindegewebe, in das Kollagenfasern eingetaucht sind. Sie haben eine Baumstruktur, in der Mitte befindet sich Hyaluronsäure.

weil Ihre Moleküle sind hydrophil, sie bilden eine Netzwerk-Gelee-ähnliche Matrix und füllen den Raum zwischen den Zellen, was ein Hindernis für große Moleküle und Mikroorganismen darstellt.

In der interzellulären Matrix sind verschiedene Proteoglykane vorhanden. Unter ihnen gibt es sehr große - zum Beispiel Conceptkan und Nap.

Im interzellulären Raum gibt es auch eine ganze Reihe von sogenannten kleinen Proteoglykanen, die in verschiedenen Arten von Bindegewebe weit verbreitet sind und dort verschiedene Funktionen erfüllen.

Entsprechend dem Verhältnis von Protein- und Kohlenhydratteilen werden Glykoproteine ​​in neutral und sauer unterteilt.

Neutrale Glykoproteine ​​umfassen Eiweiß (Ovalbumin), Plasmaglykoproteine, Schilddrüsenprotein (Thyreoglobulin).

Saure Glykoproteine ​​umfassen Mucine und Mukoide.

Mucine sind die Basis des Körperschleims (Speichel, Magen- und Darmsaft). Führen Sie eine Schutzfunktion aus - schützen Sie die Wände des Verdauungstrakts vor mechanischen, chemischen Schäden. Mucine sind resistent gegen Enzyme, die Proteine ​​hydrolysieren.

Mukoide sind Proteine ​​der Gelenkflüssigkeit, des Knorpels und der Augapfelflüssigkeit. Führen Sie eine Schutzfunktion aus, sind ein Schmiermittel im Bewegungsapparat.

Die Zusammensetzung von sauren Glykoproteinen umfasst Uronsäure, die an der Neutralisation von Bilirubin und Arzneimitteln beteiligt ist.

Nukleoproteine

Nukleoproteine ​​(DNP und RNP) sind komplexe Proteine, deren Nukleinsäuren (RNA und DNA) die prothetische Gruppe bilden.

In der Natur wurden 2 Arten von Nukleoproteinen entdeckt - Desoxyribonukleoproteine ​​(DNPs) - Proteinkomplexe mit Desoxyribonukleinsäure (DNA) und Ribonukleoproteine ​​(RNP) - Proteinkomplexe mit Ribonukleinsäure (RNA).

DNDs sind überwiegend im Zellkern lokalisiert, Mitochondrien und RNPs befinden sich im Zytoplasma, und RNPs mit hohem Molekulargewicht wurden auch im Zellkern (Nucleolus) gefunden..

Je nach Pentose in ihrer Zusammensetzung werden zwei Arten von Nukleinsäuren unterschieden - Ribonukleinsäure (RNA), wenn sie Ribose enthält, und Desoxyribonukleinsäure (DNA), wenn sie Desoxyribose enthält.

Unterschiede zwischen RNA und DNA

  • Anzahl der Ketten: in RNA eine Kette, in DNA zwei Ketten;
  • Größen: DNA ist viel größer;
  • Lokalisierung in der Zelle: DNA befindet sich im Zellkern, fast die gesamte RNA befindet sich außerhalb des Zellkerns;
  • Art des Monosaccharids: in DNA-Desoxyribose, in RNA-Ribose;
  • stickstoffhaltige Basen: Thymin in DNA, Uracil in RNA;
  • Funktion: DNA ist verantwortlich für die Speicherung von Erbinformationen, RNA - für deren Umsetzung.

DNA ist vorwiegend im Zellkern als Teil von Chromosomen, Mitochondrien und Chloroplasten konzentriert..

Lagerung, Reproduktion und Vererbung von genetischem Material, Genexpression.

Es gibt drei Haupttypen von RNA:

  • Matrix (informativ) - mRNA (mRNA) ist im Zellkern und im Zytoplasma enthalten.
  • transport - tRNA wird hauptsächlich im Zytoplasma der Zelle gefunden.
  • ribosomal - rRNA ist ein wesentlicher Bestandteil des Ribosoms.

mRNA (mRNA) - liest Informationen von der DNA-Stelle über die Primärstruktur des Proteins und überträgt diese Informationen zu den Ribosomen (überträgt Informationen vom Kern zum Zytoplasma).

tRNA - transportiert Aminosäuren zum Ort der Proteinsynthese (vom Zytoplasma zu den Ribosomen).

rRNA - ist Teil der Ribosomen (das Gerüst der Ribosomen wird daraus aufgebaut), ist an der Synthese der Proteinkette (Polypeptid) beteiligt.

RNA in einigen Viren ist ein Träger genetischer Information anstelle von DNA.

Videofilm „Nukleinsäuren in der Proteinbiosynthese“

Lipoproteine

Lipoproteine ​​sind komplexe Proteine, deren prothetische Gruppe durch ein beliebiges Lipid repräsentiert wird.

Lipide spielen eine wichtige Rolle im menschlichen Körper. Sie kommen in allen Zellen und Geweben vor und sind an vielen Stoffwechselprozessen beteiligt..

Sie bilden die strukturelle Basis aller biologischen Membranen und sind im freien Zustand hauptsächlich im Blutplasma und in der Lymphe vorhanden..

Plasma-Lipoproteine, wasserlösliches Serum. Lipoproteine ​​der Zellmembranwände, Nervenfasern sind wasserunlöslich.

Die Zusammensetzung von Lipoproteinen kann gleichzeitig freie Triglyceride, Fettsäuren, neutrale Fette, Phospholipide und Cholesterin (Cholesterin) enthalten..

Alle Arten von Lipoproteinen haben eine ähnliche Struktur: einen hydrophoben Kern und eine hydrophile Schicht auf der Oberfläche. Die hydrophile Schicht besteht aus Proteinen (Apoproteinen), Phospholipiden und Cholesterin. Triacylglycerine (TAG) und Cholesterinester bilden den hydrophoben Kern.

Die hydrophilen Gruppen dieser Moleküle sind an der wässrigen Phase und die hydrophoben Teile am hydrophoben Kern des Lipoproteins orientiert, in dem die Lipide transportiert werden.

Lipide lösen sich nicht in Wasser auf und können daher nicht in reiner Form durch Blut transportiert werden. Für den Transport von Lipiden durch das Blut im Körper werden daher Lipidkomplexe mit Proteinen gebildet - Lipoproteine.

Die folgenden Arten von Lipoproteinen werden im Körper synthetisiert: Chylomikronen (ChM), Lipoproteine ​​sehr niedriger Dichte (VLDL), Lipoproteine ​​mittlerer Dichte (VLDL), Lipoproteine ​​niedriger Dichte (LDL) und Lipoproteine ​​hoher Dichte (HDL).

Jede Art von LP wird in verschiedenen Geweben gebildet und transportiert bestimmte Lipide..

Die gemeinsame Funktion aller Lipoproteine ​​ist der Lipidtransport.

Lipoproteine ​​sind in Blut gut löslich, da sie klein sind und eine negative Ladung auf der Oberfläche haben. Einige Lipoproteine ​​passieren leicht die Wände der Kapillaren von Blutgefäßen und liefern Lipide an die Zellen..

Die Größe der Chylomikronen erlaubt es ihnen nicht, durch die Wände der Kapillaren zu dringen, daher gelangen sie zuerst von den Darmzellen in das Lymphsystem und dann zusammen mit der Lymphe über den Hauptgang des Brustraums in den Blutkreislauf.

Lipoproteine ​​mit sehr niedriger und niedriger Dichte verursachen Atherosklerose mit einer Erhöhung ihrer Konzentration im Blut.

Bei einer Beeinträchtigung des Lipidtransports und des Lipidstoffwechsels nimmt das Energiepotential des Körpers ab, die Übertragung von Nervenimpulsen verschlechtert sich und die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen nimmt ab. Ohne die Beteiligung von Lipoproteinen ist der Transport von fettlöslichen Vitaminen nicht möglich: Vitamine der Gruppen A, E, K, D..

Chromoproteine

Chromoproteine ​​(„farbige Proteine“) sind komplexe Proteine, die eine farbige Komponente als prothetische Gruppe enthalten.

Chromoproteine ​​sind an lebenswichtigen Prozessen wie Photosynthese, Atmung, Sauerstoff- und Kohlendioxidtransport, Redoxreaktionen, Licht- und Farbwahrnehmung usw. beteiligt..

Je nach Struktur werden Hämoproteine, Flavoproteine ​​und Rhodopsin unterschieden.

Hämoproteine ​​(rot) - komplexe Proteine, deren prothetische Gruppe Häm ist.

Die Hämoproteingruppe umfasst Hämoglobin, Myoglobin, Chlorophyll-haltige Proteine ​​und Enzyme (Cytochrome, Katalase und Peroxidase). Alle von ihnen enthalten Eisen- (oder Magnesium-) Porphyrine als Nicht-Protein-Komponente, aber Proteine ​​unterschiedlicher Zusammensetzung und Struktur und erfüllen eine Vielzahl biologischer Funktionen.

Chlorophyll (Magnesiumporphyrin) sorgt zusammen mit Protein für die photosynthetische Aktivität von Pflanzen und katalysiert den Abbau eines Wassermoleküls in Wasserstoff und Sauerstoff (Absorption von Sonnenenergie). Hämoproteine ​​(Eisenporphyrine) katalysieren im Gegenteil die entgegengesetzte Reaktion - die Bildung eines Wassermoleküls, das mit der Freisetzung von Energie verbunden ist.

Hämoglobin - der Hauptbestandteil der roten Blutkörperchen und das Hauptpigment der Atemwege - sorgt für den Sauerstofftransfer (O.2) von der Lunge zu Gewebe und Kohlendioxid (CO2) vom Gewebe in die Lunge. Hält das Säure-Base-Blutgleichgewicht aufrecht.

Im Hämoglobin wird die Proteinkomponente durch Globin dargestellt, und die Nicht-Proteinkomponente ist Hämpigment. Das Eisenion befindet sich in der Mitte des Hämpigments, wodurch das Blut eine charakteristische rote Farbe erhält. Das Häm wird durch Porphyrin dargestellt, das aus 4 Pyrrolringen besteht. Jedes der 4 Hämmoleküle ist in eine Polypeptidkette "eingewickelt".

Häm ist eine prothetische Gruppe in Myoglobin, Katalase, Peroxidase und Cytochromen. Häm kommt auch in pflanzlichen Hämoproteinen vor und ist an der Photosynthese beteiligt..

Myoglobin (Muskelprotein) ist ein kleines globuläres Protein, dessen Molekül aus einer Polypeptidkette und einem Häm besteht. Myoglobin erzeugt eine Sauerstoffreserve in den Muskeln, die von Muskelfasern verwendet werden..

Chromoproteine ​​umfassen Flavoproteine, deren prothetische Gruppen Isoalloxazinderivate sind. Flavoproteine ​​sind Teil von Oxidoreduktasen - Enzymen, die Redoxreaktionen in der Zelle katalysieren. Einige Flavonoide umfassen Metallionen und ein Hämmolekül.

Rhodopsin ist ein Protein, dessen prothetische Gruppe die aktive Form von Vitamin A - Netzhaut ist. Rhodopsin ist die hauptsächliche lichtempfindliche Substanz der Stäbchen der Netzhaut. Seine Funktion besteht darin, Licht in der Dämmerung wahrzunehmen, d.h. verantwortlich für Twilight Vision.

Metalloproteine

Metalloproteine ​​sind komplexe Proteine, bei denen Metallionen die Rolle einer Nicht-Protein-Komponente spielen.

Metalloproteine ​​umfassen ungefähr hundert Enzyme.

Eine wichtige Funktion von Metalloproteinen ist der Transport von Metallen und deren Speicherung im Körper.

Typische Metalloproteine ​​sind Proteine, die Nicht-Häm-Eisen enthalten - Transferrin, Ferritin, Hämosiderin, die für den Eisenstoffwechsel im Körper wichtig sind.

Transferrin ist ein wasserlösliches Eisenprotein, das im Blutserum als Teil von β-Globulinen vorkommt. Das Transferrinmolekül enthält zwei Fe 3+ -Ionen. Dieses Protein dient als Eisenträger im Körper. Transferrin wird in der Leber synthetisiert.

Ferritin ist ein intrazelluläres globuläres Protein, das hauptsächlich in Milz, Leber und Knochenmark vorkommt und als Eisendepot im Körper fungiert. Dank Ferritin bleiben die zytosolischen Eisenspeicher in löslicher und ungiftiger Form erhalten..

Hämosiderin ist im Gegensatz zu Ferritin und Transferrin ein wasserunlöslicher eisenhaltiger Proteinkomplex. Es kommt hauptsächlich in den Zellen der Leber und Milz vor, reichert sich mit einem Eisenüberschuss im Körper an, beispielsweise bei häufigen Bluttransfusionen.

Ceruloplasmin ist ein Molkenprotein, das Kupfer enthält und sowohl am Stoffwechsel als auch am Eisenstoffwechsel beteiligt ist. Gehört zu α-2-Globulinen.

Katalase - neutralisiert Wasserstoffperoxid.

Cytochromoxidase - in Kombination mit anderen an der ATP-Synthese beteiligten mitochondrialen Atmungskettenenzymen.

Alkoholdehydrogenase - liefert den Stoffwechsel von Ethanol und anderen Alkoholen

Laktatdehydrogenase - am Stoffwechsel von Milchsäure beteiligt

Carboanhydrase - bildet aus CO Kohlensäure2 und H2Ö.

Xanthinoxidase - verantwortlich für die jüngsten Katabolismusreaktionen von Purinbasen.

Thyroperoxidase - beteiligt an der Synthese von Schilddrüsenhormonen.

Glutathionperoxidase - ein antioxidatives Enzym.

Urease - verantwortlich für den Abbau von Harnstoff.

2. In Form von Molekülen (fibrillär und kugelförmig)

Proteine ​​können nach der Form der Moleküle und einigen physikalischen Eigenschaften in zwei große Klassen eingeteilt werden: fibrilläre und globuläre Proteine.

Fibrilläre Proteine ​​sind lange, filamentöse Moleküle, deren Polypeptidketten entlang derselben Achse parallel zueinander sind und lange Fasern (Fibrillen) oder Schichten bilden.

Die wichtigste Sekundärstruktur (Tertiär wird fast gar nicht ausgedrückt).

Die meisten fibrillären Proteine ​​sind wasserunlöslich, haben ein großes Molekulargewicht.

Diese Proteine ​​zeichnen sich durch hohe mechanische Festigkeit aus, erfüllen eine strukturelle Funktion.

Zu den fibrillären Proteinen gehören Keratine (Haare, Wolle, Hörner, Hufe, Nägel, Federn), Myosin (Muskeln), Kollagen (Sehnen und Knorpel), Fibroin (Seide, Spinnennetz)..

Globuläre Proteine ​​zeichnen sich durch eine kompakte dreidimensionale Faltung von Polypeptidketten aus, deren Moleküle in Form von Globuli vorliegen.

Die wichtigste Tertiärstruktur.

Globuläre Proteine ​​sind in Wasser oder in verdünnten Salzlösungen löslich. Aufgrund der Größe der Moleküle sind diese Lösungen kolloidal..

Globuläre Proteine ​​wirken als Enzyme, Antikörper (Serumglobuline bestimmen die immunologische Aktivität) und in einigen Fällen Hormone (Insulin).

Sie spielen eine wichtige Rolle im Protoplasma, halten Wasser und einige andere Substanzen darin zurück und tragen zur Aufrechterhaltung der molekularen Organisation bei..

Globuläre Proteine ​​kommen in physiologischen Flüssigkeiten (Blutserum, Milch, Verdauungsflüssigkeiten) und in Körpergeweben vor.

Es gibt auch Zwischenproteine ​​fibrillärer Natur, die jedoch löslich sind. Ein Beispiel ist Fibrinogen, das sich während der Blutgerinnung in unlösliches Fibrin verwandelt..

3. Löslichkeit in einzelnen Lösungsmitteln

Die Klassifizierung einfacher Proteine ​​basiert hauptsächlich auf der Löslichkeit in Wasser-, Alkohol-, Salzlösungen, Alkali- und Säurelösungen.

4. Nach Aminosäurezusammensetzung

Unter dem Gesichtspunkt des Nährwerts von Proteinen, der durch ihre Aminosäurezusammensetzung und den Gehalt an essentiellen Aminosäuren bestimmt wird, werden Proteine ​​in volle und minderwertige unterteilt.

Proteine ​​gelten als vollwertig, einschließlich acht essentieller Aminosäuren, die der Körper nicht alleine synthetisieren kann.

Defekte Proteine ​​sind solche, die eine unzureichende Menge einer oder mehrerer essentieller Aminosäuren enthalten, die vom Körper nicht synthetisiert werden können.

Vollwertige Proteine ​​sind in Produkten tierischen Ursprungs (außer Gelatine) sowie in einigen pflanzlichen Lebensmitteln (Erbsen, Bohnen, Soja) enthalten..

Defekte Proteine ​​- hauptsächlich pflanzlichen Ursprungs.